Alpha 2-antiplasmine

L'alpha 2-antiplasmine est une protéine inhibitrice de la plasmine, et donc de la fibrinolyse. Son gène est SERPINF2 porté par le chromosome 17 humain.

Elle a été découverte en 1976[1].

Rôle

Formée de 464 acides aminés, elle est clivée par une protéase (APCE) en un protéine de 452 acides aminés plus actives[2].

Il s'agit du principal inhibiteur de la plasmine[3]. Elle se lie au facteur XIII et à la fibrine, permettant la stabilisation du thrombus[4].

Médecine

Un déficit congénital en cette protéine induit un syndrome hémorragique[1].

Son inhibition pourrait constituer une voie thérapeutique : elle activerait la fibrinolyse sans dégrader le fibrinogène et avec un moindre risque de saignements[5].

Notes et références

  1. Aoki N, Discovery of alpha2-plasmin inhibitor and its congenital deficiency, J Thromb Haemost, 2005;3:623–631
  2. Lee KN, Jackson KW, Christiansen VJ, Chung KH, McKee PA, A novel plasma proteinase potentiates alpha2-antiplasmin inhibition of fibrin digestion, Blood, 2004;103:3783–3788
  3. Leebeek FW, Kluft C, Knot EA, Los P, Cohen AF, Six AJ, Plasmin inhibitors in the prevention of systemic effects during thrombolytic therapy: specific role of the plasminogen-binding form of alpha 2-antiplasmin, J Am Coll Cardiol, 1990;15:1212–1220
  4. Mitchell JL, Lionikiene AS, Fraser SR, Whyte CS, Booth NA, Mutch NJ, Functional factor XIII-A is exposed on the stimulated platelet surface, Blood, 2014;124:3982–3990
  5. Singh S, Houng A, Reed GL, Releasing the brakes on the fibrinolytic system in pulmonary emboli: unique effects of plasminogen activation and α2-antiplasmin inactivation, Circulation, 2017;135:1011−1020
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