Pepsine

La pepsine (du grec pepsis, signifiant digestion ; peptein = digérer) est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.

Pepsine
Pepsine complexée avec la pepsatine (PDB 1PSO).
N° EC EC 3.4.23.1
N° CAS 9001-75-6
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

Histoire

La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833.

Propriétés

La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques.

Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4.

Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique.

Précurseur

Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion.

L'activation du pepsinogène en pepsine est le résultat d'une hydrolyse acide par l'acide chlorhydrique sécrété par les cellules pariétales de la muqueuse gastrique.

Utilisation

  • La pepsine commercialisée est généralement la pepsine A d'estomacs de porcs.
  • On utilise également de la pepsine pour la préparation du fromage ou des boissons gazeuses.
  • La pepsine est utile pour l'étude des ponts disulfures des autres protéines.


Voir aussi

Articles connexes

D'autres protéases digestives importantes sont les enzymes pancréatiques : la trypsine et la chymotrypsine.

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